Намедни обратил внимание на то, что название "enisseisk", в сущности, мало, что для меня уже значит. Так, далекий город, в который я не знаю, когда еще снова попаду (может, как Стенсил-старший на Валетту в романе Пинчона "V"). "Пес его знает".
Что касается того, что предлагается взамен - достаточно символично и, даже, иронично, - поскольку и у меня, и у многих моих друзей, знакомых et seq ни на что не хватает времени. Время отсутствия времени, так сказать.
среда, 24 января 2007 г.
пятница, 19 января 2007 г.
альтернативное лого сайта ;-)
Нашел недавно еще одну свою картинку, которая вполне могла стать "эмблемой" сайта. Несколько "концептуальный" рисунок, изображающий Стеллерову Корову, разорвавшую (символичную) мембрану, сквозь которую виднеются радужные перспективы. Такая вот шизофреничная картинка.
понедельник, 15 января 2007 г.
The Way - Pt 2
Несколько слов о "хампинологии". Думаю, стоит задуматься, когда я начал заниматься изучением этого белка и каковы мои успехи на этом поприще.
Насколько я помню, все началось с того, что летом 2003, будучи студентом (после 5го курса, а у нас в институте их 6) я участвовал в подаче заявки на грант CRDF, посвященный новому белку млекопитающих, который назвали "хампином" (предполагалось, что поскольку он взаимодействует с белком бета-М в бактериальной двугибридной системе, и он - единственный ее партнер, то может быть, что хампин - "молекулярный шаперон" бета-М и не дает ей сортироваться в плазматическую мембрану, мешает, так сказать - to hamper). Методы и подходы, предлагавшиеся тогда в проекте, меня вдохновили и я тоже решил по мере возможности заниматься изучением хампина ("новый регулятор мембранного транспорта"). Было решено, что я здесь (в Москве) буду проводить часть экспериментов - совместно с моей тогдашней студенткой (А. Г.), а другая часть - будет выполняться в штатах, где работал тогда временно мой руководитель.
В наши с А.Г. планы входило изучить первичную структуру хампина мыши, получить к нему антитела, детектировать в тканях и проверить внутриклеточную локализацию (в общем, все стандартно). Чем "мы" и занялись.
-к концу 2003 года я стал разбираться с первичной структурой, копаясь в базах данных нуклеотидных последовательностей (для меня это тогда было в первый раз). В то же время, в штатах хампин был запущен в двугибридный скрининг, но уже дрожжевой - с целью идентификации его физиологических партнеров и т.п.
-2004 год принес печальные вести - оказалось, что вряд ли хампин является партнером бета-М в физиологических условиях. В то же время, я (совместно с А.Г.) уже провел RT-PCRs, выявишие хар-р экспрессии всех (пяти) изоформ хампина в тканях мыши и разобрался с его альтернативным сплайсингом. Более того, уже был получен рекомбинантный препарат фрагмента белка, который использовался для иммунизации и получения антител. Делались уже первые блоты (тогда безуспешные) и просто так бросать тему было поздно. Чудом удалось сварганить статью в журнал "Биоорганическая химия" (вышедшую примерно год спустя благодаря расторопности редакции данного издания). Ближе к концу года я даже попытался получить моноклональные антитела к хампину (зачем - сейчас затрудняюсь ответить) и (в YTH) был выявлен ряд новых партнеров хампина. Самое главное, - выяснилось, что хампин является отдаленным гомологом белка дрозофилы MSL1 - важного компонента комплекса MSL, участвующего в регуляции структуры хроматина.
-2005 год - скрининги в YTH подходили к концу и была выявлена пока гипотетическая схемка белковых взаимодействий хампина. Было решено подтвердить взаимодействия, используя связывание in vitro, ко-иммунопреципитацию из интактной ткани... и т.п. (смотря что получится). Параллельно была поставлена задача сделать химеры всех изоформ хампина с GFP и сравнить их внутриклеточную локализацию. Это удалось сделать к концу 2005, а вот партнеры... пара получилась сразу (TTC4 & NOP17), как рекомбинантные фрагменты, а один очень упорно не получалось даже клонировать. К концу года были получены антитела на TTC4 & NOP17 и выяснилось, что С-концевой домен хампина (который должен с ними взаимодействовать) - нерастворим при экспрессии в бактериях. Вестерн-блотинг клеточных лизатов позволил детектировать хампин, но... оказалось, что данный белок достаточно лабилен и вряд ли эксперименты по ко-преципитации получатся (так и оказалось).
-2006 год. Пожалуй, наиболее удачный (совершенно неожиданно). Столкнувшись с рядом проблем, возникающих при экспрессии большого кол-ва белков в бактериях, мы решили создать новую систему белковых "тегов". Несмотря на достаточно большой срок, что это у меня заняло (около полугода), теги D1HTH, CBD и HPML оправдали себя. Во-первых, впервые удалось продуцировать полноразмерные варианты хампина в бактериях и, как следствие, я использовал эту опцию для подтверждения ряда взаимодействий (всех, что смог), в которые вовлечен хампин. С помощью иммуноцитохимии удалось ко-локализовать два малоизученных партнера хампина с ним в клетке (см. прошлые посты). Ну и об остальном я уже вроде писал.
Теперь возникает вопрос - достаточно ли этой работы для диссертации? Сложно оценивать себя самого, конечно. По идее, да - вот неизвестный белок, я изучил его первичную структуру, содержание в организме, подотделах клетки, а также подтвердил его взаимодействия с рядом белков, которые тоже попутно пришлось охарактеризовать. Но... функция то где? Пусть даже и не для диссера, но для себя, для логического завершения этой работы хотелось бы подтвердить функциональную значимость хоть какого-нибудь "нового" взаимодействия.
Насколько я помню, все началось с того, что летом 2003, будучи студентом (после 5го курса, а у нас в институте их 6) я участвовал в подаче заявки на грант CRDF, посвященный новому белку млекопитающих, который назвали "хампином" (предполагалось, что поскольку он взаимодействует с белком бета-М в бактериальной двугибридной системе, и он - единственный ее партнер, то может быть, что хампин - "молекулярный шаперон" бета-М и не дает ей сортироваться в плазматическую мембрану, мешает, так сказать - to hamper). Методы и подходы, предлагавшиеся тогда в проекте, меня вдохновили и я тоже решил по мере возможности заниматься изучением хампина ("новый регулятор мембранного транспорта"). Было решено, что я здесь (в Москве) буду проводить часть экспериментов - совместно с моей тогдашней студенткой (А. Г.), а другая часть - будет выполняться в штатах, где работал тогда временно мой руководитель.
В наши с А.Г. планы входило изучить первичную структуру хампина мыши, получить к нему антитела, детектировать в тканях и проверить внутриклеточную локализацию (в общем, все стандартно). Чем "мы" и занялись.
-к концу 2003 года я стал разбираться с первичной структурой, копаясь в базах данных нуклеотидных последовательностей (для меня это тогда было в первый раз). В то же время, в штатах хампин был запущен в двугибридный скрининг, но уже дрожжевой - с целью идентификации его физиологических партнеров и т.п.
-2004 год принес печальные вести - оказалось, что вряд ли хампин является партнером бета-М в физиологических условиях. В то же время, я (совместно с А.Г.) уже провел RT-PCRs, выявишие хар-р экспрессии всех (пяти) изоформ хампина в тканях мыши и разобрался с его альтернативным сплайсингом. Более того, уже был получен рекомбинантный препарат фрагмента белка, который использовался для иммунизации и получения антител. Делались уже первые блоты (тогда безуспешные) и просто так бросать тему было поздно. Чудом удалось сварганить статью в журнал "Биоорганическая химия" (вышедшую примерно год спустя благодаря расторопности редакции данного издания). Ближе к концу года я даже попытался получить моноклональные антитела к хампину (зачем - сейчас затрудняюсь ответить) и (в YTH) был выявлен ряд новых партнеров хампина. Самое главное, - выяснилось, что хампин является отдаленным гомологом белка дрозофилы MSL1 - важного компонента комплекса MSL, участвующего в регуляции структуры хроматина.
-2005 год - скрининги в YTH подходили к концу и была выявлена пока гипотетическая схемка белковых взаимодействий хампина. Было решено подтвердить взаимодействия, используя связывание in vitro, ко-иммунопреципитацию из интактной ткани... и т.п. (смотря что получится). Параллельно была поставлена задача сделать химеры всех изоформ хампина с GFP и сравнить их внутриклеточную локализацию. Это удалось сделать к концу 2005, а вот партнеры... пара получилась сразу (TTC4 & NOP17), как рекомбинантные фрагменты, а один очень упорно не получалось даже клонировать. К концу года были получены антитела на TTC4 & NOP17 и выяснилось, что С-концевой домен хампина (который должен с ними взаимодействовать) - нерастворим при экспрессии в бактериях. Вестерн-блотинг клеточных лизатов позволил детектировать хампин, но... оказалось, что данный белок достаточно лабилен и вряд ли эксперименты по ко-преципитации получатся (так и оказалось).
-2006 год. Пожалуй, наиболее удачный (совершенно неожиданно). Столкнувшись с рядом проблем, возникающих при экспрессии большого кол-ва белков в бактериях, мы решили создать новую систему белковых "тегов". Несмотря на достаточно большой срок, что это у меня заняло (около полугода), теги D1HTH, CBD и HPML оправдали себя. Во-первых, впервые удалось продуцировать полноразмерные варианты хампина в бактериях и, как следствие, я использовал эту опцию для подтверждения ряда взаимодействий (всех, что смог), в которые вовлечен хампин. С помощью иммуноцитохимии удалось ко-локализовать два малоизученных партнера хампина с ним в клетке (см. прошлые посты). Ну и об остальном я уже вроде писал.
Теперь возникает вопрос - достаточно ли этой работы для диссертации? Сложно оценивать себя самого, конечно. По идее, да - вот неизвестный белок, я изучил его первичную структуру, содержание в организме, подотделах клетки, а также подтвердил его взаимодействия с рядом белков, которые тоже попутно пришлось охарактеризовать. Но... функция то где? Пусть даже и не для диссера, но для себя, для логического завершения этой работы хотелось бы подтвердить функциональную значимость хоть какого-нибудь "нового" взаимодействия.
пятница, 12 января 2007 г.
Последняя микроскопия 2006
Внутриклеточная локализация белков TTC4 и NOP17 в фибробластах 3Т3 мыши.
(Еще раз БОЛЬШОЕ спасибо Володе и милой Гаухар - действительно есть за что).
(та самая "яичница")
(Еще раз БОЛЬШОЕ спасибо Володе и милой Гаухар - действительно есть за что).
(та самая "яичница")
Последний блот 2006 года
Вестерн-блот результатов эксперимента по связыванию между белками мыши KIAA0103 (химера с HMPL) и RASSF1C (химера с D1HTH). Оба белка были продуцированы в бактериях и подвергались эксперименту по ко-иммунопреципитации с помощью антитела, специфичного к HPML (IP+) или контрольного (IP-):
The Way - Pt 1
После вступительных слов пора переходить к делу. Собственно, начало каждого года заставляет задуматься, оглянуться назад и решить, насколько все сделанное в предыдущем году отвечает вашим требованиям (пожеланиям и т.п...).
Что касается меня, то я как раз собираюсь этим заняться. Более того, пользуясь тем, что данный дневник только появился, можно будет сделать своеобразный экскурс на 2-3 года назад - наверно до начала окончания института. Возможно, разобравшись с динамикой моих успехов/неудач, получится найти решение, позволяющее работать в будущем еще продуктивнее, все лучше и лучше... (пока крылья не вырастут совсем) :-)
В общем, начнем с конца - конец 2006 выдался довольно удачным (хотя все равно не таким, как хотелось бы). Напряженная работа после летнего отпуска, позволила:
-более менее довести до ума систему белковых фьюжнов (названных D1HTH, CBD и HPML), направленную на улучшение экспрессии белков в бактериях и подтверждение взаимодействий между ними;
-неожиданно подтвердить 5 из 8 взаимодействий, идентифицированных ранее в YTH, во фрагменте интерактома млекопитающих, включающего в себя белок "хампин" (hampin).
-сделать нормальные картинки по ко-локализации двух партнеров хампина в клеточном ядре - для белков TTC4 & NOP17 (последний вовсе не ядрышковый - в отличие от дрожжевого гомолога!).
НЕ ПОЛУЧИЛОСЬ:
-подтвердить функционально какие-либо взаимодействия (т.е выяснить их функциональную роль). Все гипотезы (будут изложены позднее, возможно) предусматривали использование метода нокдауна с помощью siRNA, но... как раз это-то и не получилось;
-система фьюжн-белков оказалась не очень пригодной для подтверждения взаимодействия hampin-MYST1, по-видимости, из-за не очень хорошей растворимости CBD (кальмодулин-связывающий домен Са-АТФазы hPMCA4b), - отвратительное свойство - я использовал его как N-концевой фьюжн, но есть основания полагать, что аналогично будет и использованием С-концевого фьюжна;
это неприятно, т.к. изначально систему планировалось сделать очень хорошей и опубликовать отдельную статью по ней, но... теперь совесть не позволит, по крайней мере, в случае CBD.
-часть белков (из фрагмента интерактома с хампином) не удалось экспрессировать в бактериях; в принципе, это возможно, - но не обязательно в отсутствие финансирования;
Итог:
Все не так плохо. Несколько грустно, что это мои последние работы по теме "хампин", но... полученного материала должно и так хватить на диссертацию (обсудим в следующих постах). Так или иначе, цели, поставленные в первоначальном проекте РФФИ по хампину, выполнены на 100%.
Что касается меня, то я как раз собираюсь этим заняться. Более того, пользуясь тем, что данный дневник только появился, можно будет сделать своеобразный экскурс на 2-3 года назад - наверно до начала окончания института. Возможно, разобравшись с динамикой моих успехов/неудач, получится найти решение, позволяющее работать в будущем еще продуктивнее, все лучше и лучше... (пока крылья не вырастут совсем) :-)
В общем, начнем с конца - конец 2006 выдался довольно удачным (хотя все равно не таким, как хотелось бы). Напряженная работа после летнего отпуска, позволила:
-более менее довести до ума систему белковых фьюжнов (названных D1HTH, CBD и HPML), направленную на улучшение экспрессии белков в бактериях и подтверждение взаимодействий между ними;
-неожиданно подтвердить 5 из 8 взаимодействий, идентифицированных ранее в YTH, во фрагменте интерактома млекопитающих, включающего в себя белок "хампин" (hampin).
-сделать нормальные картинки по ко-локализации двух партнеров хампина в клеточном ядре - для белков TTC4 & NOP17 (последний вовсе не ядрышковый - в отличие от дрожжевого гомолога!).
НЕ ПОЛУЧИЛОСЬ:
-подтвердить функционально какие-либо взаимодействия (т.е выяснить их функциональную роль). Все гипотезы (будут изложены позднее, возможно) предусматривали использование метода нокдауна с помощью siRNA, но... как раз это-то и не получилось;
-система фьюжн-белков оказалась не очень пригодной для подтверждения взаимодействия hampin-MYST1, по-видимости, из-за не очень хорошей растворимости CBD (кальмодулин-связывающий домен Са-АТФазы hPMCA4b), - отвратительное свойство - я использовал его как N-концевой фьюжн, но есть основания полагать, что аналогично будет и использованием С-концевого фьюжна;
это неприятно, т.к. изначально систему планировалось сделать очень хорошей и опубликовать отдельную статью по ней, но... теперь совесть не позволит, по крайней мере, в случае CBD.
-часть белков (из фрагмента интерактома с хампином) не удалось экспрессировать в бактериях; в принципе, это возможно, - но не обязательно в отсутствие финансирования;
Итог:
Все не так плохо. Несколько грустно, что это мои последние работы по теме "хампин", но... полученного материала должно и так хватить на диссертацию (обсудим в следующих постах). Так или иначе, цели, поставленные в первоначальном проекте РФФИ по хампину, выполнены на 100%.
среда, 10 января 2007 г.
Мои научные интересы. 2 - немного о себе и фокусе исследований.
Сразу извиняюсь за двуязычие: (
Часть первая - о себе примерно до 2003 (из старых записей):
"Дмитриев Р.И. родился в 1981 году в г. Енисейск Красноярского края.
Детство и большая часть школьных лет Дмитриева Р.И. прошли в г. Енисейске. В этом маленьком провинциальном городке Дмитриев Р.И. получил базовые знания по химии, биологии и математике. Именно там стало формироваться его увлечение химией и биологией. Во время учебы в школе он неоднократно выступал на городских олимпиадах по математике, физике, биологии и химии и другим предметам, часто занимая призовые места. Разносторонность кругозора Дмитриева Р.И. в школьные годы подтверждает, например, участие на научной краевой конференции школьников по немецкому языку – с докладом о происхождении жизни на Земле. Однако в 15 лет мирное течение жизни юного Дмитриева Р.И. резко изменилось в связи с переездом всей семьи в подмосковный город Краснознаменск. Несмотря на это, ему удалось закончить школу с серебряной медалью.
Летом 1998 года, памятуя о своих детских увлечениях, Дмитриев Р.И. поступил в МИТХТ им. М.В. Ломоносова. Во время учебы в институте он проявил себя прилежным и способным студентом. Изучение естественнонаучных и инженерных дисциплин не доставляло ему хлопот – большинство экзаменов он сдавал на «отлично», не раз получая максимальное количество баллов в качестве оценки. В результате первую ступень высшего образования – бакалавриат, Дмитриев Р.И. преодолел с красным дипломом. Вряд ли стоит добавлять, что за это время он не раз участвовал во внутриинститутских научных мероприятиях – олимпиадах и конференциях.
В 2000 году поступил на кафедру Химии и технологии биологически активных соединений имени Преображенского. Поздней осенью 2001 года Дмитриев Р.И. пришел в группу мембранных биоэнергетических систем института биоорганической химии РАН, где работает и по сей день. Ему сразу удалось влиться в тесный коллектив группы, где его трудолюбие, аккуратность и самостоятельность были по достоинству оценены. Неудивительно, что свою квалификационную работу бакалавра (под руководством снс, кхн Пестова Н.Б.) он выполнил в кратчайшие сроки и защитил в 2002 году с оценкой «отлично». За время выполнения дипломной (магистерской) работы в группе мембранных биоэнергетических систем Дмитриев Р.И. принял участие в написании двух-трех статей, не раз выступал на внутрилабораторных семинарах. Результаты дипломной работы были доложены на конференции студентов МИТХТ и конференции молодых ученых, аспирантов и студентов (Киев, осень 2003)."
Детство и большая часть школьных лет Дмитриева Р.И. прошли в г. Енисейске. В этом маленьком провинциальном городке Дмитриев Р.И. получил базовые знания по химии, биологии и математике. Именно там стало формироваться его увлечение химией и биологией. Во время учебы в школе он неоднократно выступал на городских олимпиадах по математике, физике, биологии и химии и другим предметам, часто занимая призовые места. Разносторонность кругозора Дмитриева Р.И. в школьные годы подтверждает, например, участие на научной краевой конференции школьников по немецкому языку – с докладом о происхождении жизни на Земле. Однако в 15 лет мирное течение жизни юного Дмитриева Р.И. резко изменилось в связи с переездом всей семьи в подмосковный город Краснознаменск. Несмотря на это, ему удалось закончить школу с серебряной медалью.
Летом 1998 года, памятуя о своих детских увлечениях, Дмитриев Р.И. поступил в МИТХТ им. М.В. Ломоносова. Во время учебы в институте он проявил себя прилежным и способным студентом. Изучение естественнонаучных и инженерных дисциплин не доставляло ему хлопот – большинство экзаменов он сдавал на «отлично», не раз получая максимальное количество баллов в качестве оценки. В результате первую ступень высшего образования – бакалавриат, Дмитриев Р.И. преодолел с красным дипломом. Вряд ли стоит добавлять, что за это время он не раз участвовал во внутриинститутских научных мероприятиях – олимпиадах и конференциях.
В 2000 году поступил на кафедру Химии и технологии биологически активных соединений имени Преображенского. Поздней осенью 2001 года Дмитриев Р.И. пришел в группу мембранных биоэнергетических систем института биоорганической химии РАН, где работает и по сей день. Ему сразу удалось влиться в тесный коллектив группы, где его трудолюбие, аккуратность и самостоятельность были по достоинству оценены. Неудивительно, что свою квалификационную работу бакалавра (под руководством снс, кхн Пестова Н.Б.) он выполнил в кратчайшие сроки и защитил в 2002 году с оценкой «отлично». За время выполнения дипломной (магистерской) работы в группе мембранных биоэнергетических систем Дмитриев Р.И. принял участие в написании двух-трех статей, не раз выступал на внутрилабораторных семинарах. Результаты дипломной работы были доложены на конференции студентов МИТХТ и конференции молодых ученых, аспирантов и студентов (Киев, осень 2003)."
Часть вторая - из недавнего (но по-английски):
I took part in different scientific projects of my laboratory under supervision of Drs. Shakhparonov and Pestov. My first work was devoted to membrane ion-transporting systems such as secretory pathway calcium ATPase (SPCA) and nicotinamide nucleotide transhydrogenase (NNT). Results of the SPCA work constituted the body of my M.S. thesis (“Gene engineering and immunochemical approaches in study of the Secretory Pathway Calcium ATPase”) and were presented on international conferences and partly published in peer-reviewed journals [1]. I studied localization of SPCA1 using subcellular fractionation and found that it is localized in all compartments of secretory pathway – from ER to plasma membrane. Another interesting result of this work was the detection of second isoform, SPCA2, in mucous membranes of rat distal colon.
During my work on M.S. thesis, I also participated in studies on the physiological function of C. elegans NNT using gene targeting approaches in cooperation with group of Prof. Rydstrom (University of Goteborg, Sweden). Our groups demonstrated that ablation of NNT gene decreases resistance to mitochondrial oxidative stress. These results were also published [2] and then attracted attention of scientists studying the role of mammalian NNT in diabetes.
During last two years I have been working on a very interesting theme – structure and function of a poorly studied mammalian protein “hampin” that is distantly related to Drosophila protein MSL1 – important component of chromatin remodeling structure called “compensasome”. I and co-workers studied primary structure of this protein, its isoform diversity and subcellular localization of the variants [3,4]. We showed that hampin is present in all tissues but some variants are restricted to certain tissues. Surprisingly, we observed using GFP-based chimeras that all hampin isoforms localize to nucleus. It was an unexpected observation because some of hampin isoforms lack any known nuclear localization signals. Our data together with data presented by other scientists show that hampin participates in acetyltransferase function of MYST1, major histone acetyltransferase needed for global H4 K16 acetylation. To elucidate physiological role of hampin, we performed a search of its potential protein interactions using yeast two-hybrid system. In addition to known interaction with MYST1, we observed four novel interactions for this protein (these results will be presented at EB2007). During confirmation of observed interactions, we developed a system of in vitro binding assay that is based on two novel polypeptide tags. Nowadays we are testing this system using a various protein interaction pairs.
Additional project in which I participate at present time is the investigation of protein interactions of another novel protein called “βm” (product of ATP1B4 gene). βm has been shown to be involved in mammalian skeletal muscle development. I hope that investigation of interactions between βm and proteins SKIP (transcription co-activator and spliceosome component), borealin (component of CPC complex), sarcoglycan β and others will provide us with important information about its physiological role.
During my work on M.S. thesis, I also participated in studies on the physiological function of C. elegans NNT using gene targeting approaches in cooperation with group of Prof. Rydstrom (University of Goteborg, Sweden). Our groups demonstrated that ablation of NNT gene decreases resistance to mitochondrial oxidative stress. These results were also published [2] and then attracted attention of scientists studying the role of mammalian NNT in diabetes.
During last two years I have been working on a very interesting theme – structure and function of a poorly studied mammalian protein “hampin” that is distantly related to Drosophila protein MSL1 – important component of chromatin remodeling structure called “compensasome”. I and co-workers studied primary structure of this protein, its isoform diversity and subcellular localization of the variants [3,4]. We showed that hampin is present in all tissues but some variants are restricted to certain tissues. Surprisingly, we observed using GFP-based chimeras that all hampin isoforms localize to nucleus. It was an unexpected observation because some of hampin isoforms lack any known nuclear localization signals. Our data together with data presented by other scientists show that hampin participates in acetyltransferase function of MYST1, major histone acetyltransferase needed for global H4 K16 acetylation. To elucidate physiological role of hampin, we performed a search of its potential protein interactions using yeast two-hybrid system. In addition to known interaction with MYST1, we observed four novel interactions for this protein (these results will be presented at EB2007). During confirmation of observed interactions, we developed a system of in vitro binding assay that is based on two novel polypeptide tags. Nowadays we are testing this system using a various protein interaction pairs.
Additional project in which I participate at present time is the investigation of protein interactions of another novel protein called “βm” (product of ATP1B4 gene). βm has been shown to be involved in mammalian skeletal muscle development. I hope that investigation of interactions between βm and proteins SKIP (transcription co-activator and spliceosome component), borealin (component of CPC complex), sarcoglycan β and others will provide us with important information about its physiological role.
Всем привет!
Решил создать-таки свой собственный блог. Не знаю, надолго ли - смотря сколько времени он будет меня удовлетворять. Собственно цель данного блога - попробовать создать своеобразный лабораторный журнал-дневник-online. Зачем? - Чтобы как-то переосмыслить собственные достижения/ неудачи, оглянуться назад и, соответственно, делать какие-то прогнозы на будущее. Хотя, возможно, здесь будет не только "наука". ;-)
Давайте посмотрим, что из этого выйдет!
Подписаться на:
Сообщения (Atom)